clinmedКлиническая медицинаClinical Medicine (Russian Journal)0023-21492412-1339ООО «Медицинское информационное агентство»10.30629/0023-2149-2023-101-4-5-247-251clinmed-545Research ArticleЗАМЕТКИ И НАБЛЮДЕНИЯ ИЗ ПРАКТИКИNOTES AND OBSERVATIONS FROM PRACTICEРедкий случай изолированной IBM — HNRNPA2B1-ассоциированной миопатии с тельцами включенийA rare case of isolated IBM — HNRNPA2B1associated myopathy with inclusion bodiesИсаевФ. И.IsaevF. I.

Исаев Фарид Исаевич — ординатор кафедры неврологии, психиатрии и наркологии факультета дополнительного профессионального образования

603005, Нижний Новгород

Isaev Farid I.

603005, Nizhny Novgorod

https://orcid.org/0000-0002-8972-9150АнтипенкоЕ. А.AntipenkoE. A.

Елена Альбертовна — д-р мед. наук, доцент, заведующая кафедрой неврологии, психиатрии и наркологии факультета дополнительного профессионального образования

603005, Нижний Новгород

Antipenko Elena A.

603005, Nizhny Novgorod

https://orcid.org/0000-0003-0025-8848ЕрохинаМ. Н.ErokhinaM. N.

Ерохина Маргарита Николаевна — канд. мед. наук, доцент, доцент кафедры неврологии, психиатрии и наркологии факультета дополнительного профессионального образования

603005, Нижний Новгород

Erokhina Margarita N.

603005, Nizhny Novgorod

mne_001@mail.ruПаршинаЕ. В.ParshinaE. V.

Паршина Елена Валерьевна — канд. мед. наук, ассистент кафедры неврологии, психиатрии и наркологии факультета дополнительного профессионального образования; заведующая 2-м неврологическим отделением

603005, Нижний Новгород

06036603126, Нижний Новгород

Parshina Elena V.

603005, Nizhny Novgorod

603126, Nizhny Novgorod

КозловаТ. Ю.KozlovaT. Yu.

Козлова Татьяна Юрьевна  — врач-невролог, 2-е неврологическое отделение

603126, Нижний Новгород

Kozlova Tatiana Yu.

603126, Nizhny Novgorod

ФГБОУ ВО «Приволжский исследовательский медицинский университет» Минздрава РоссииРоссияPrivolzhsky Research Medical University of the Ministry of Health of RussiaRussian FederationФГБОУ ВО «Приволжский исследовательский медицинский университет» Минздрава России; ГБУЗ НО «Нижегородская областная клиническая больница им. Н.А. Семашко»РоссияPrivolzhsky Research Medical University of the Ministry of Health of Russia; Nizhny Novgorod Regional Clinical Hospital named after N.A. SemashkoRussian FederationГБУЗ НО «Нижегородская областная клиническая больница им. Н.А. Семашко»РоссияNizhny Novgorod Regional Clinical Hospital named after N.A. SemashkoRussian Federation2023010620231014-5247–251Copyright © Исаев Ф.И., Антипенко Е.А., Ерохина М.Н., Паршина Е.В., Козлова Т.Ю., 20232023Исаев Ф.И., Антипенко Е.А., Ерохина М.Н., Паршина Е.В., Козлова Т.Ю.Isaev F.I., Antipenko E.A., Erokhina M.N., Parshina E.V., Kozlova T.Y.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.clinmedjournal.com/jour/article/view/545

Гередитарная (наследственная) миопатия с тельцами включений (IBM) представляет собой вариант мультисистемной протеинопатии. Это генерализованное прогрессирующее заболевание с аутосомно-рецессивным или аутосомнодоминантным типом наследования, характеризующееся развитием дегенеративного процесса в мышечных волокнах вследствие накопления в них окаймленных вакуолей и ядерных промежуточных филаментов. В статье приводится клиническое наблюдение редкого варианта IBM — HNRNPA2B1-ассоциированной миопатии, протекающей с фенотипически различной картиной у представителей одной семьи разных поколений.

Hereditary inclusion body myopathy (IBM) is a variant of multisystem proteinopathy. It is a generalized progressive disease with autosomal recessive or autosomal dominant inheritance, characterized by the development of a degenerative process in muscle fi bers due to the accumulation of rimmed vacuoles and nuclear intermediate fi laments. This article presents a clinical observation of a rare variant of IBM — HNRNPA2B1-associated myopathy with a phenotypically diverse picture in representatives of one family from diff erent generations.

наследственная миопатиямультисистемная протеинопатияокаймленные вакуолиатрофия мышцфенотипическая гетерогенностьhereditary myopathymultisystem proteinopathyrimmed vacuolesmuscle atrophyphenotypic heterogeneityReferencesWatts G.D., Wymer J., Kovach M.J. et al. Inclusion body myopathy associated with Paget disease of bone and frontotemporal dementia is caused by mutant valosin-containing protein. Nat. Genet.Watts G.D., Wymer J., Kovach M.J. et al. Inclusion body myopathy associated with Paget disease of bone and frontotemporal dementia is caused by mutant valosin-containing protein. Nat. Genet.;36(4):377–81. DOI: 10.1038/ng1332;36(4):377–81. DOI: 10.1038/ng1332Kim H.J., Kim N.C., Wang Y.D., Scarborough E.A., Moore J., Diaz Z., MacLea K.S., Freibaum B., Li S., Molliex A., Kanagaraj A.P., Carter R., Boylan K.B., Wojtas A.M., Rademakers R., Pinkus J.L., Greenberg S.A., Trojanowski J.Q., Traynor B.J., Smith B.N., Topp S., Gkazi A.S., Miller J., Shaw C.E., Kottlors M., Kirschner J., Pestronk A., Li Y.R., Ford A.F., Gitler A.D., Benatar M., King O.D., Kimonis V.E., Ross E.D., Weihl C.C., Shorter J., Taylor J.P. Mutations in prion-like domains in hnRNPA2B1 and hnRNPA1 cause multisystem proteinopathy and ALS. Nature. 2013;495(7442):467–Kim H.J., Kim N.C., Wang Y.D., Scarborough E.A., Moore J., Diaz Z., MacLea K.S., Freibaum B., Li S., Molliex A., Kanagaraj A.P., Carter R., Boylan K.B., Wojtas A.M., Rademakers R., Pinkus J.L., Greenberg S.A., Trojanowski J.Q., Traynor B.J., Smith B.N., Topp S., Gkazi A.S., Miller J., Shaw C.E., Kottlors M., Kirschner J., Pestronk A., Li Y.R., Ford A.F., Gitler A.D., Benatar M., King O.D., Kimonis V.E., Ross E.D., Weihl C.C., Shorter J., Taylor J.P. Mutations in prion-like domains in hnRNPA2B1 and hnRNPA1 cause multisystem proteinopathy and ALS. Nature. 2013;495(7442):467–DOI: 10.1038/nature11922DOI: 10.1038/nature11922Baradaran-Heravi Y., Van Broeckhoven C., van der Zee J. Stress granule mediated protein aggregation and underlying gene defects in the FTD-ALS spectrum. Neurobiol. Dis. 2020;134:104639. DOI: 10.1016/j.nbd.2019.104639Baradaran-Heravi Y., Van Broeckhoven C., van der Zee J. Stress granule mediated protein aggregation and underlying gene defects in the FTD-ALS spectrum. Neurobiol. Dis. 2020;134:104639. DOI: 10.1016/j.nbd.2019.104639Molliex A., Temirov J., Lee J., Coughlin M., Kanagaraj A.P., Kim H.J., Mittag T. and Taylor J.P. Phase Separation by Low Complexity Domains Promotes Stress Granule Assembly and Drives Pathological Fibrillization. Cell. 2015;163(1):123–33. DOI: 10.1016/j.cell.2015.09.015Molliex A., Temirov J., Lee J., Coughlin M., Kanagaraj A.P., Kim H.J., Mittag T. and Taylor J.P. Phase Separation by Low Complexity Domains Promotes Stress Granule Assembly and Drives Pathological Fibrillization. Cell. 2015;163(1):123–33. DOI: 10.1016/j.cell.2015.09.015Patel A., Lee H.O., Jawerth L., Maharana S., Jahnel M., Hein M.Y., Stoynov S., Mahamid J., Saha S., Franzmann T.M., Pozniakovski A., Poser I., Maghelli N., Royer L., Weigert M., Myers E., Grill S., Drechsel D., A Hyman A., Alberti S. A Liquid-to-Solid Phase Transition of the ALS Protein FUS Accelerated by Disease Mutation. Cell.Patel A., Lee H.O., Jawerth L., Maharana S., Jahnel M., Hein M.Y., Stoynov S., Mahamid J., Saha S., Franzmann T.M., Pozniakovski A., Poser I., Maghelli N., Royer L., Weigert M., Myers E., Grill S., Drechsel D., A Hyman A., Alberti S. A Liquid-to-Solid Phase Transition of the ALS Protein FUS Accelerated by Disease Mutation. Cell.;162(5):1066–77. DOI: 10.1016/j.cell.2015.07.047;162(5):1066–77. DOI: 10.1016/j.cell.2015.07.047Курушина О.В., Андрющенко Ф.А., Агаркова О.И., Дворецкая Ю.А. Современный подход к диагностике и лечению первичных и вторичных миопатий. Вестник Волгоградского государственного медицинского университета. 2017;1(61):16– 26. URL: http://vestnik.volgmed.ru/ru/Kurushina O.V., Andryushchenko F.A., Agarkova O.I., Dvoretskaya Y.A.. Modern approach to diagnostics and treatment of primaryand secondary myopathies. Journal of Volgograd State Medical University. 2017;1(61):16–26 (In Russian)]. URL: http://vestnik.volgmed.ru/ru/Buratti E., Brindisi A., Giombi M., Tisminetzky S., Ayala Y.M., Baralle F.E. TDP-43 binds heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A/B through its C-terminal tail: an important region for the inhibition of cystic fi brosis transmembrane conductance regulator exon 9 splicing. J. Biol. Chem. 2005;280(45):37572–84. DOI: 10.1074/jbc.M505557200Buratti E., Brindisi A., Giombi M., Tisminetzky S., Ayala Y.M., Baralle F.E. TDP-43 binds heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A/B through its C-terminal tail: an important region for the inhibition of cystic fi brosis transmembrane conductance regulator exon 9 splicing. J. Biol. Chem. 2005;280(45):37572–84. DOI: 10.1074/jbc.M505557200Broccolini A, Mirabella M. Hereditary inclusion-body myopathies. Biochim Biophys Acta. 2015; 1852(4):644-50. DOI: 10.1016/j.bbadis.2014.08.007Broccolini A, Mirabella M. Hereditary inclusion-body myopathies. Biochim Biophys Acta. 2015; 1852(4):644-50. DOI: 10.1016/j.bbadis.2014.08.007Izumi R., Warita H., Niihori T., Takahashi T., Tateyama M., Suzuki N., Nishiyama A., Shirota M., Funayama R., Nakayama K., Mitsuhashi S., Nishino I., Aoki Y., Aoki M. Isolated inclusion body myopathy caused by a multisystem proteinopathy-linked hnRNPA1 mutation. Neurol. Genet. 2015;1(3):е23. DOI: 10.1212/NXG.0000000000000023Izumi R., Warita H., Niihori T., Takahashi T., Tateyama M., Suzuki N., Nishiyama A., Shirota M., Funayama R., Nakayama K., Mitsuhashi S., Nishino I., Aoki Y., Aoki M. Isolated inclusion body myopathy caused by a multisystem proteinopathy-linked hnRNPA1 mutation. Neurol. Genet. 2015;1(3):е23. DOI: 10.1212/NXG.0000000000000023Qi X., Pang Q., Wang J., Zhao Z., Wang O., Xu L., Mao J., Jiang Y., Li M., Xing X., Yu W., Asan, Xia W. Familial Early-Onset Paget’s Disease of Bone Associated with a Novel hnRNPA2B1 Mutation. Calcif. Tissue Int. 2017;101(2):159–169. DOI: 10.1007/s00223-0170269-0.Qi X., Pang Q., Wang J., Zhao Z., Wang O., Xu L., Mao J., Jiang Y., Li M., Xing X., Yu W., Asan, Xia W. Familial Early-Onset Paget’s Disease of Bone Associated with a Novel hnRNPA2B1 Mutation. Calcif. Tissue Int. 2017;101(2):159–169. DOI: 10.1007/s00223-0170269-0.Iijima H., Ago Y., Fujiki R., Takayanagi T., Kubota M. Novel GYS2 mutations in a Japanese patient with glycogen storage disease type 0a. Mol. Genet. Metab. Rep. 2021;26:100702. DOI: 10.1016/j.ymgmr.2020.100702.eIijima H., Ago Y., Fujiki R., Takayanagi T., Kubota M. Novel GYS2 mutations in a Japanese patient with glycogen storage disease type 0a. Mol. Genet. Metab. Rep. 2021;26:100702. DOI: 10.1016/j.ymgmr.2020.100702.eGhezzi D., Saada A., D’Adamo P., Fernandez-Vizarra E., Gasparini P., Tiranti V., Elpeleg O., Zeviani M. FASTKD2 nonsense mutation in an infantile mitochondrial encephalomyopathy associated with cytochrome c oxidase defi ciency. American Journal of Human Genetics. 2008;83(3):415–23. DOI: 10.1016/j.ajhg.2008.08.009Ghezzi D., Saada A., D’Adamo P., Fernandez-Vizarra E., Gasparini P., Tiranti V., Elpeleg O., Zeviani M. FASTKD2 nonsense mutation in an infantile mitochondrial encephalomyopathy associated with cytochrome c oxidase defi ciency. American Journal of Human Genetics. 2008;83(3):415–23. DOI: 10.1016/j.ajhg.2008.08.009Yoo D.H., Choi Y.C., Nam D.E., Choi S.S., Kim J.W., Choi B.O., Chung K.W. Identifi cation of FASTKD2 compound heterozygous mutations as the underlying cause of autosomal recessive MELAS-like syndrome. Mitochondrion. 2017;35:54–58. DOI: 10.1016/j.mito.2017.05.005Yoo D.H., Choi Y.C., Nam D.E., Choi S.S., Kim J.W., Choi B.O., Chung K.W. Identifi cation of FASTKD2 compound heterozygous mutations as the underlying cause of autosomal recessive MELAS-like syndrome. Mitochondrion. 2017;35:54–58. DOI: 10.1016/j.mito.2017.05.005

The authors declare that there are no conflicts of interest present.